Ποια είναι η λειτουργία του ενζύμου πρωτεΐνη; Η ενζυματική λειτουργία των πρωτεϊνών: παραδείγματα

Το έργο του σώματός μας - μια πολύ σύνθετη διαδικασία κατά την οποία τα εκατομμύρια των κυττάρων που εμπλέκονται, χιλιάδες διαφορετικές ουσίες. Αλλά υπάρχει ένας τομέας που εξαρτάται εξ ολοκλήρου από τις ειδικές πρωτεΐνες, χωρίς την οποία η ανθρώπινη ή ζωική ζωή θα ήταν εντελώς αδύνατο. Όπως ίσως μαντέψατε, μιλάμε τώρα για τα ένζυμα.

Σήμερα θα εξεταστεί η ενζυματική λειτουργία των πρωτεϊνών. Αυτό είναι ένα σημαντικό τομέα της βιοχημείας.

Δεδομένου ότι η βάση αυτών των ουσιών είναι κυρίως πρωτεΐνες, τότε μπορούν να θεωρηθούν από αυτούς. Θα πρέπει να ξέρετε ότι για πρώτη φορά τα ένζυμα ανακαλύφθηκαν στη δεκαετία του '30 του 19ου αιώνα, μόνο οι επιστήμονες χρειάστηκε περισσότερο από έναν αιώνα, προκειμένου να καταλήξουμε σε μια περισσότερο ή λιγότερο ενιαίος ορισμός για αυτούς. Έτσι ποια λειτουργία εκτελείται από ένζυμα πρωτεΐνη; Σε αυτό, καθώς και τη δομή και τις αντιδράσεις των παραδειγμάτων τους, θα μάθετε από αυτό το άρθρο.

Πρέπει να καταλάβετε ότι δεν είναι κάθε πρωτεΐνη μπορεί να είναι ένα ένζυμο, ακόμα και στη θεωρία. Σφαιρικές πρωτεΐνες σχηματίζουν ικανή να εμφανίζει καταλυτική δραστικότητα σε σχέση με άλλες οργανικές ενώσεις μόνο. Όπως με όλες τις φυσικές ενώσεις σε αυτή την τάξη, τα ένζυμα αποτελούνται από υπολείμματα αμινοξέων. Σημειώστε ότι η ενζυματική λειτουργία των πρωτεϊνών (παραδείγματα των οποίων θα είναι στο άρθρο) μπορεί να πραγματοποιηθεί μόνο από εκείνο του οποίου η μοριακή μάζα είναι μικρότερη από 5000.

Τι είναι ένα ένζυμο, το σύγχρονο ορισμό

Ένζυμα - ένα καταλύτη βιολογικής προέλευσης. Έχουν τη δυνατότητα να επιταχύνει την αντίδραση, λόγω της στενής επαφής μεταξύ των αντιδρώντων (υποστρώματα). Μπορούμε να πούμε ότι η ενζυματική λειτουργία των πρωτεϊνών - μια διαδικασία μερικές κατάλυση βιοχημικών αντιδράσεων που είναι μοναδικά σε ένα ζωντανό οργανισμό. Μόνο ένα μικρό μέρος από αυτά μπορούν να αναπαραχθούν στο εργαστήριο.

Θα πρέπει να σημειωθεί ότι στον τομέα αυτό έχει σημειωθεί κάποια σημαντική εξέλιξη τα τελευταία χρόνια. Οι επιστήμονες έχουν έρθει σταδιακά κοντά στη δημιουργία τεχνητής ένζυμα που μπορούν να χρησιμοποιηθούν όχι μόνο για οικονομικούς λόγους, αλλά και την ιατρική. Έχει αναπτυχθεί ένζυμα που μπορούν να καταστρέψουν αποτελεσματικά ακόμη και μικρές περιοχές του καρκίνου αρχόμενης.

Ποια τμήματα του ενζύμου που εμπλέκεται άμεσα στην αντίδραση;

Σημειώστε ότι, σε επαφή με το υπόστρωμα δεν περιλαμβάνει ολόκληρο το σώμα του ενζύμου, αλλά μόνο ένα μικρό τμήμα του οποίου καλείται η ενεργός θέση. Αυτή είναι η κύρια ιδιότητα τους συμπληρωματικότητα. Η έννοια αυτή σημαίνει ότι το ένζυμο είναι ιδανική στο υπόστρωμα με τη μορφή και τις φυσικές και χημικές τους ιδιότητες. Μπορούμε να πούμε ότι η λειτουργία των ενζύμων σε αυτή την περίπτωση έχει ως εξής:

• το νερό τους έρχεται κάτω από την επιφάνεια του κελύφους.
• Υπάρχει μια ορισμένη παραμόρφωση (πόλωση, για παράδειγμα).
• Μετά από αυτό που είναι τοποθετημένα σε ένα ιδιαίτερο τρόπο στο χώρο, ενώ κινείται πιο κοντά ο ένας στον άλλο.

Αυτοί οι παράγοντες οδηγούν στην επιτάχυνση της αντίδρασης. Τώρα, ας κάνουμε μια σύγκριση μεταξύ των ενζύμων και ανόργανων καταλυτών.

συγκρίνετε την απόδοση των	ένζυμα	ανόργανων καταλυτών
Επιτάχυνση της προς τα εμπρός και αντίστροφη αντίδραση	η ίδια	η ίδια
Εξειδίκευση (συμπληρωματικότητα)	Κατάλληλη μόνο σε ένα συγκεκριμένο τύπο του υλικού, υψηλής εξειδίκευσης	Μπορεί να είναι καθολική, επιταχύνοντας πολλές παρόμοιες αντιδράσεις
ταχύτητα απόκρισης	Αυξήστε την ένταση της αντίδρασης του μερικά εκατομμύρια φορές	Η επιτάχυνση σε εκατοντάδες και χιλιάδες φορές
Αντίδραση στη θερμότητα	Η αντίδραση πηγαίνει στο «όχι», λόγω της ολικής ή μερικής μετουσίωσης των πρωτεϊνών που εμπλέκονται σε αυτό	Όταν θερμαίνεται, οι περισσότεροι καταλυτικές αντιδράσεις επανειλημμένα επιταχυνόμενη

Όπως μπορείτε να δείτε, η ενζυματική λειτουργία των πρωτεϊνών απαιτεί εξειδίκευση. Από μόνη της θα προσθέσει επίσης ότι πολλές από αυτές τις πρωτεΐνες έχουν επίσης συγκεκριμένο είδος. Με απλά λόγια, τα ανθρώπινα ένζυμα δύσκολα κατάλληλο για ένα ινδικό χοιρίδιο.

Σημαντικές πληροφορίες σχετικά με τη δομή των ενζύμων

Η δομή αυτών των ενώσεων απομονώνεται αμέσως τρία επίπεδα. Η πρωτοταγής δομή μπορεί να προσδιορίζεται από τα υπολείμματα αμινοξέων τα οποία αποτελούν μέρος των ενζύμων. Από την ενζυματική λειτουργία των πρωτεϊνών, παραδείγματα των οποίων έχουμε κατ 'επανάληψη αναφέρεται σε αυτό το άρθρο, μπορεί να πραγματοποιηθεί μόνο από ορισμένες κατηγορίες ενώσεων, για να προσδιορίσει με ακρίβεια σε αυτή τη βάση είναι αρκετά αληθινό.

Όσον αφορά το δευτερεύον επίπεδο, το εξάρτημα αυτό προσδιορίζεται με τη βοήθεια των πρόσθετων τύπων δεσμών που μπορεί να συμβεί μεταξύ αυτών των υπολειμμάτων αμινοξέων. Αυτό το υδρογόνο επικοινωνία, ηλεκτροστατικές, υδρόφοβες, και Van der Waals αλληλεπιδράσεις. Ως αποτέλεσμα της έντασης που προκαλούν αυτές τις συνδέσεις σε διάφορα μέρη του ενζύμου που παράγεται α-έλικα, το βρόχο και β-κλώνους.

Η τριτοταγής δομή είναι ένα αποτέλεσμα του γεγονότος ότι σχετικά μεγάλα τμήματα της πολυπεπτιδικής αλυσίδας διπλωστε. Τα προκύπτοντα κλώνοι ονομάζονται περιοχές. Τέλος, η τελική διαμόρφωση αυτής της δομής λαμβάνει χώρα μόνο μετά από μια σταθερή αλληλεπίδραση μεταξύ διαφορετικών τομέων. Θα πρέπει να υπενθυμίσουμε ότι ο σχηματισμός των περιοχών οι ίδιοι πηγαίνουν σε ένα εντελώς ανεξάρτητο τρόπο από την άλλη.

Μερικά χαρακτηριστικά του τομέα

Τυπικά, το πολυπεπτίδιο αλυσίδας από τα οποία σχηματίζονται, αποτελείται από περίπου 150 υπολείμματα αμινοξέων. Όταν πεδία αλληλεπιδρούν μεταξύ τους, σχηματίζεται σφαιρίδιο. Δεδομένου ότι η λειτουργία εκτελείται από τις ενεργές θέσεις ενζυματική βάση αυτά, θα πρέπει να κατανοήσουν τη σημασία αυτής της διαδικασίας.

Η ίδια η περιοχή χαρακτηρίζεται από το γεγονός ότι μεταξύ των υπολειμμάτων αμινοξέος στη δομή του υπάρχουν πολλές αλληλεπιδράσεις. Ο αριθμός τους είναι πολύ μεγαλύτερος για αυτές τις αντιδράσεις μεταξύ τους τομείς. Έτσι, η κοιλότητα μεταξύ τους σχετικά «ευάλωτες» στις ενέργειες των διαφόρων οργανικών διαλυτών. Ο όγκος της τάξης των 20-30 κυβικών angstrom που ταιριάζει αρκετά μόρια νερού. Διαφορετικές περιοχές συχνά έχουν μια εντελώς μοναδική τρισδιάστατη δομή, η οποία συνδέεται με την απόδοση των εξ ολοκλήρου διαφορετικές λειτουργίες.

ενεργές θέσεις

Κατά κανόνα, τα ενεργά κέντρα που βρίσκονται αυστηρά μεταξύ των τομέων. Κατά συνέπεια, καθένα από τα οποία διαδραματίζει έναν πολύ σημαντικό ρόλο στην πορεία της αντίδρασης. Λόγω αυτής της διάταξης των περιοχών που βρέθηκαν σημαντική ευελιξία, την κινητικότητα στην περιοχή του ενζύμου. Αυτό είναι εξαιρετικά σημαντικό, δεδομένου ότι η λειτουργία ενζυματική εκτελείται μόνο εκείνες τις ενώσεις που μπορεί να αλλάξει καταλλήλως χωρική θέση της.

Μεταξύ μήκους πολυπεπτίδιο δεσμού στο σώμα του ενζύμου, και από το πόσο πολύπλοκες λειτουργίες που εκτελούνται, υπάρχει μια άμεση σχέση. Επιπλοκή ρόλος επιτυγχάνεται τόσο με τον σχηματισμό του ενεργού θέσεως της αντίδρασης μεταξύ της καταλυτικής περιοχής και λόγω του σχηματισμού των εντελώς νέων τομέων.

Μερικές πρωτεΐνες, ένζυμα (παραδείγματα - λυσοζύμη και γλυκογόνο) μπορεί να ποικίλλει σε μεγάλο βαθμό σε μέγεθος (υπολείμματα 129 και 842 αμινοξέων, αντίστοιχα), αν και η αντίδραση καταλύεται διάσπαση χημικών δεσμών του ίδιου τύπου. Η διαφορά είναι ότι οι πιο μαζικές και μεγάλα ένζυμα είναι σε θέση να ελέγχουν καλύτερα τη θέση του στο χώρο, που θα εξασφαλίζει μεγαλύτερη σταθερότητα και ταχύτητα της αντίδρασης.

Η κύρια κατάταξη των ενζύμων

Αυτή τη στιγμή αποδεκτή και διαδεδομένη στον κόσμο είναι η τυπική κατάταξη. Σύμφωνα με την ίδια, στέκεται έξι βασικές κατηγορίες, με τις σχετικές υποκατηγορίες. Θεωρούμε ότι μόνο το βασικό. Εδώ είναι:

1. Οι οξειδοαναγωγάσες. Η λειτουργία των ενζύμων σε αυτή την περίπτωση - διέγερση αντιδράσεις οξειδοαναγωγής.

2. Τρανσφεράσες. Μπορούν να εκτελούν τα υποστρώματα μεταφοράς μεταξύ των ακόλουθων ομάδων:

• μονάδες One-άνθρακα.
• Παραμένει αλδεϋδών και κετονών.
• Ακυλο και γλυκοζυλο συστατικά.
• Το αλκύλιο (κατ 'εξαίρεση δεν μπορεί να φέρει CH3) υπολείμματα.
• Αζωτούχες βάσεις.
• Ομάδες που περιέχουν φωσφόρο.

3. υδρολάσες. Στην περίπτωση αυτή, η ενζυματική λειτουργία είναι να διασπούν τις πρωτεΐνες από τους ακόλουθους τύπους ενώσεων:

• Εστέρες.
• Γλυκοζίτες.
• Εστέρες και θειοεστέρες.
• ομόλογα τύπου πεπτιδίου.
• Σχέσεις τύπου CN (εκτός του ίδιου πεπτιδίου).

4. Λυασών. Είναι ικανά απεμπλοκής ομάδων με επακόλουθο σχηματισμό ενός διπλού δεσμού. Επιπλέον, μπορεί να εκτελέσει εκεί την αντίστροφη διαδικασία: ενώνει επιλεγμένες ομάδες σε διπλούς δεσμούς.

5. Ισουεοάσες. Στην περίπτωση αυτή, η ενζυματική λειτουργία των πρωτεϊνών περιπλέκεται ισομερείς αντιδράσεις κατάλυσης. Η ομάδα αυτή περιλαμβάνει τα ακόλουθα ένζυμα:

• Ρακεμάση, επιμεράσης.
• Tsistransizomerazy.
• Ενδομοριακή οξειδοαναγωγάσεων.
• Ενδομοριακή τρανσφεράσες.
• Ενδομοριακή λυάση.

6. Λιγάσες (αλλιώς γνωστό ως συνθετάση). Χρησιμοποιούνται για την διάσπαση της ΑΤΡ, ενώ σχηματίζουν κάποιες συνδέσεις.

Είναι εύκολο να παρατηρήσετε ότι η ενζυμική λειτουργία των πρωτεϊνών είναι εξαιρετικά σημαντικό, δεδομένου ότι είναι σε κάποιο βαθμό τον έλεγχο σχεδόν όλων των αντιδράσεων που λαμβάνουν χώρα κάθε δευτερόλεπτο στο σώμα σας.

Αυτό που απομένει από το ένζυμο μετά από την αλληλεπίδραση με το υπόστρωμα;

Συχνά, το ένζυμο είναι μια πρωτεΐνη σφαιρικών προέλευσης, το ενεργό κέντρο του οποίου αντιπροσωπεύεται από ίδια υπολείμματα αμινοξέων του. Σε όλες τις άλλες περιπτώσεις, στο κέντρο μέρει σταθερά συνδεδεμένο με αυτό προσθετική ομάδα ή συνενζύμου (ΑΤΡ, για παράδειγμα), η σχέση είναι πολύ ασθενέστερη. Ένας καταλύτης που ονομάζεται ολοένζυμο, και τα υπολείμματά τους, μετά την απομάκρυνση του σχηματιζόμενου αποενζύμου ΑΤΡ.

Έτσι, σύμφωνα με αυτό το χαρακτηριστικό ένζυμα ταξινομούνται στις ακόλουθες ομάδες:

• Απλή υδρολάση, λυάση και ισομεράση, η οποία σε γενικές γραμμές δεν περιέχουν βασικό συνένζυμο.
• Enzyme πρωτεΐνες (παραδείγματα - κάποια τρανσαμινάση) που περιλαμβάνει μία προσθετική ομάδα (λιποϊκό οξύ, για παράδειγμα). Αυτή η ομάδα περιλαμβάνει πολλά υπεροξειδάσης.
• Enizmy για τις οποίες η απαιτούμενη αναγέννηση συνένζυμο. Αυτές περιλαμβάνουν κινάσες, όπως και τα περισσότερα από τα οξειδοαναγωγάσεων.
• Άλλοι καταλύτες, η σύνθεση των οποίων δεν είναι ακόμη πλήρως κατανοητή.

Όλες οι ουσίες που αποτελούν μέρος της πρώτης ομάδας, χρησιμοποιούνται ευρέως στη βιομηχανία τροφίμων. Όλοι οι άλλοι καταλύτες απαιτούν πολύ ειδικές συνθήκες για την ενεργοποίηση του, και ως εκ τούτου λειτουργούν μόνο στο σώμα, ή σε ορισμένες εργαστηριακά πειράματα. Έτσι, η συνάρτηση ενζυματική - αυτό είναι ένα πολύ συγκεκριμένη αντίδραση, η οποία συνίσταται στη διέγερση (κατάλυση) αντιδράσεις σε ορισμένους τύπους σαφώς καθορισμένες συνθήκες ανθρώπινου ή ζωικού σώματος.

Τι συμβαίνει στην ενεργή θέση, ή γιατί τα ένζυμα λειτουργούν τόσο αποτελεσματικά;

Έχουμε επανειλημμένως πει ότι το κλειδί για την κατανόηση της ενζυμικής κατάλυσης είναι η δημιουργία του ενεργού κέντρου. Είναι εκεί ότι η ειδική σύνδεση του υποστρώματος, η οποία σε τέτοιες συνθήκες είναι πολύ πιο δραστικές αντιδράσει. Για να καταλάβετε την πολυπλοκότητα των αντιδράσεων που πραγματοποιούνται εκεί έξω, δίνουν ένα απλό παράδειγμα για να γίνει η ζύμωση της γλυκόζης, είναι απαραίτητη μία φορά 12 ένζυμα! Εξίσου δύσκολο αλληλεπίδραση καθίσταται δυνατή μόνο λόγω του γεγονότος ότι μια πρωτεΐνη η οποία εκτελεί την ενζυματική λειτουργία έχει τον υψηλότερο βαθμό εξειδίκευσης.

Τύποι ειδικότητας ενζύμων

Είναι απόλυτη. Σε αυτήν την περίπτωση, η ειδικότητα έχει δειχθεί μόνο μία, αυστηρά καθορισμένο ένζυμο τύπου. Έτσι, ουρεάση αλληλεπιδρά μόνο με ουρία. Με γάλα λακτόζη καθώς εισέρχεται στην αντίδραση κάτω από οποιεσδήποτε συνθήκες. Αυτό είναι ό, τι η λειτουργία εκτελείται από πρωτεΐνες, ένζυμα στο σώμα.

Επιπλέον, η ομάδα δεν είναι ασυνήθιστο απόλυτη εξειδίκευση. Όπως μπορεί να γίνει κατανοητό από το όνομα, σε αυτή την περίπτωση υπάρχει «δεκτικότητα» αυστηρά σε μια κατηγορία οργανικών ενώσεων (εστέρες, συμπεριλαμβανομένων σύμπλοκο αλκοόλες ή αλδεΰδες). Για παράδειγμα, η πεψίνη, η οποία είναι ένα από τα ένζυμα κλειδιά του στομάχου, δείχνει μόνο ειδικότητα για την υδρόλυση των πεπτιδικών δεσμών. αφυδρογονάση αλκοόλης αλληλεπιδρά αποκλειστικά με αλκοόλες και δεν laktikodegidraza διάσπαση οτιδήποτε άλλο εκτός από άλφα-υδρόξυ οξέα.

Συμβαίνει, επίσης, ότι η χαρακτηριστική ενζυματική λειτουργία μιας συγκεκριμένης ομάδας ενώσεων, αλλά υπό ορισμένες συνθήκες, τα ένζυμα μπορούν να δράσουν σε αρκετά διαφορετική από την κύρια «σκοπός» τους μιας ουσίας. Στην περίπτωση αυτή, ο καταλύτης «τείνει» σε μια ορισμένη κατηγορία ουσιών, αλλά υπό ορισμένες συνθήκες μπορεί να διασπάσει και άλλες ενώσεις (όχι απαραίτητα ισοδύναμο). Ωστόσο, στην περίπτωση αυτή, η αντίδραση θα πάει πολύ πιο αργά.

Ευρέως γνωστό για την ικανότητα του τρυψίνης να ενεργεί για πεπτιδικούς δεσμούς, αλλά λίγοι άνθρωποι ξέρουν ότι αυτή η πρωτεΐνη που εκτελεί τη λειτουργία του ενζύμου στο γαστρεντερικό σωλήνα, μπορεί κάλλιστα να αντιδράσει με διαφορετικές ενώσεις εστέρα.

Τέλος, υπάρχει η ιδιαιτερότητα της οπτικής. Αυτά τα ένζυμα μπορούν να αλληλεπιδράσουν με μία ευρεία ποικιλία ουσιών λίστα εξ ολοκλήρου, αλλά μόνο υπό την προϋπόθεση ότι έχουν ένα καλά καθορισμένο οπτικές ιδιότητες. Έτσι, η ενζυματική λειτουργία των πρωτεϊνών σε αυτή την περίπτωση είναι πολύ παρόμοια με την αρχή της δράσης δεν είναι ένζυμα, καταλύτες και ανόργανα προέλευσης.

Ποιοι παράγοντες καθορίζουν την αποτελεσματικότητα της κατάλυσης;

Σήμερα, πιστεύεται ότι παράγοντες που καθορίζουν ένα εξαιρετικά υψηλό βαθμό απόδοσης των ενζύμων είναι:

• συγκέντρωση αποτέλεσμα.
• επίδραση χωρικό προσανατολισμό.
• Η προσαρμοστικότητα του ενεργού κέντρου της αντίδρασης.

Σε γενικές γραμμές, η επίδραση της συγκέντρωσης της ουσίας δεν διαφέρει από εκείνη των ανόργανων αντιδράσεων κατάλυσης. Σε αυτήν την περίπτωση, η συγκέντρωση τέτοιων υποστρώματος, το οποίο είναι αρκετές φορές μεγαλύτερη από μια παρόμοια τιμή για όλα τα άλλα πράγματα ο όγκος του διαλύματος στο ενεργό κέντρο. Στο κέντρο της αντίδρασης ταξινομεί επιλεκτικά ουσίες μόριο το οποίο πρέπει να αντιδρούν μεταξύ τους. Δεν είναι δύσκολο να μαντέψει ότι το αποτέλεσμα αυτό οδηγεί σε αύξηση των ρυθμός της αντίδρασης χημικής πολλές τάξεις μεγέθους.

Όταν ένα πρότυπο χημική διαδικασία λαμβάνει χώρα, είναι εξαιρετικά σημαντικό, η οποία είναι μέρος των αλληλεπιδρώντων μορίων θα συγκρουστούν με το άλλο. Με απλά λόγια, η ουσία του μορίου κατά τη στιγμή της σύγκρουσης πρέπει να είναι προσανατολισμένη αποκλειστικά σε σχέση με το άλλο. Λόγω του γεγονότος ότι διεξάγεται υπό καταναγκασμό, τότε όλα τα εμπλεκόμενα συστατικά διατάσσονται σε μια ορισμένη γραμμή, η αντίδραση κατάλυση επιταχύνεται κατά περίπου τρεις τάξεις μιας τέτοιας στροφή στη δραστική θέση του ενζύμου.

Κάτω από πολυλειτουργικότητα στην περίπτωση αυτή αναφέρεται σε μία ιδιότητα όλων των συστατικών του ενεργού κέντρου ταυτόχρονα (ή αυστηρά συντονισμένη) δρουν επί του μορίου «επεξεργασμένο» ουσία. Όπου το ένα (μόριο) δεν είναι μόνο κατάλληλα σταθερό στο χώρο (βλ. Παραπάνω), αλλά επίσης αλλάζει σε μεγάλο βαθμό τα χαρακτηριστικά του. Όλα αυτά οδηγούν σε συνδυασμό με το γεγονός ότι το ένζυμο γίνεται πολύ πιο εύκολο να δράσουν στο υπόστρωμα, όπως απαιτείται.