Επίπεδα της δομικής οργάνωσης του μορίου πρωτεΐνης: η δευτερογενής δομή της πρωτεΐνης

Η βάση της δομής των πρωτεϊνών και των πρωτεϊνών είναι μια πολυπεπτιδική αλυσίδα και το μόριο πρωτεΐνης μπορεί να αποτελείται από μία, δύο ή περισσότερες αλυσίδες. Παρ 'όλα αυτά, οι φυσικές, βιολογικές και χημικές ιδιότητες των βιοπολυμερών προσδιορίζονται όχι μόνο από μια κοινή χημική δομή, η οποία μπορεί να είναι «χωρίς νόημα», αλλά και από την παρουσία άλλων επιπέδων οργάνωσης του μορίου πρωτεΐνης.

Η πρωτεύουσα δομή της πρωτεΐνης προσδιορίζεται από την ποσοτική και ποιοτική σύνθεση αμινοξέων. Οι δεσμοί πεπτιδίων είναι η βάση της αρχικής δομής. Για πρώτη φορά αυτή η υπόθεση εκδηλώθηκε το 1888 από τον A. Ya. Danilevsky, και αργότερα οι υποθέσεις του επιβεβαιώθηκαν με την πεπτιδική σύνθεση, την οποία διεξήγαγε ο Ε. Fisher. Η δομή του μορίου πρωτεΐνης μελετήθηκε λεπτομερώς από τους A. Ya. Danilevsky και Ε. Fisher. Σύμφωνα με αυτή τη θεωρία, τα πρωτεϊνικά μόρια αποτελούνται από μεγάλο αριθμό υπολειμμάτων αμινοξέων, τα οποία συνδέονται με πεπτιδικούς δεσμούς. Το πρωτεϊνικό μόριο μπορεί να έχει μία ή περισσότερες πολυπεπτιδικές αλυσίδες.

Στη μελέτη της πρωταρχικής δομής των πρωτεϊνών χρησιμοποιούνται χημικοί παράγοντες και πρωτεολυτικά ένζυμα. Έτσι, χρησιμοποιώντας τη μέθοδο Edman είναι πολύ βολικό να ταυτοποιηθούν τερματικά αμινοξέα.

Η δευτεροταγής δομή της πρωτεΐνης επιδεικνύει τη χωρική διαμόρφωση του μορίου πρωτεΐνης. Υπάρχουν οι ακόλουθοι τύποι δευτερογενούς δομής: αλφα-ελικοειδής, βήτα-ελικοειδής έλικα κολλαγόνου. Οι επιστήμονες έχουν διαπιστώσει ότι η άλφα-έλικα είναι πιο χαρακτηριστική για τη δομή των πεπτιδίων.

Η δευτερογενής δομή της πρωτεΐνης σταθεροποιείται με δεσμούς υδρογόνου. Οι τελευταίοι προκύπτουν μεταξύ ατόμων υδρογόνου που συνδέονται με το ηλεκτροαρνητικό άτομο αζώτου ενός πεπτιδικού δεσμού και το άτομο οξυγόνου καρβονυλίου του τέταρτου αμινοξέος από αυτό και κατευθύνονται κατά μήκος της έλικας. Οι υπολογισμοί ενέργειας δείχνουν ότι στον πολυμερισμό αυτών των αμινοξέων, η σωστή άλφα έλικα, η οποία υπάρχει στις φυσικές πρωτεΐνες, είναι πιο αποτελεσματική.

Δευτερεύουσα δομή πρωτεΐνης: δομή βήτα-πτυχών

Οι πολυπεπτιδικές αλυσίδες στις βήτα πτυχές είναι εντελώς επιμηκυμένες. Οι πτυχές βήτα σχηματίζονται από την αλληλεπίδραση δύο πεπτιδικών δεσμών. Αυτή η δομή είναι χαρακτηριστική των ινωδών πρωτεϊνών (κερατίνη, ινώδες , κλπ.). Συγκεκριμένα, η βήτα-κερατίνη χαρακτηρίζεται από την παράλληλη διάταξη πολυπεπτιδικών αλυσίδων, οι οποίες επιπρόσθετα σταθεροποιούνται με δισουλφιδικούς δεσμούς μεταξύ αλυσίδων. Στην ινώδη μετάξι, οι γειτονικές πολυπεπτιδικές αλυσίδες είναι αντιπαραβαλλόμενες.

Δευτερογενής δομή πρωτεΐνης: σπειροειδής κολλαγόνο

Ο σχηματισμός αποτελείται από τρεις σπειροειδείς αλυσίδες τροποκολλαγόνου, το οποίο έχει σχήμα ράβδου. Οι σπειροειδείς αλυσίδες είναι στριμωγμένες και σχηματίζουν ένα υπερυψωμένο. Η έλικα σταθεροποιείται με δεσμούς υδρογόνου που προκύπτουν μεταξύ του υδρογόνου των πεπτιδικών αμινομάδων των υπολειμμάτων αμινοξέων μίας αλύσου και του οξυγόνου της ομάδας καρβονυλίου των υπολειμμάτων αμινοξέων της άλλης αλυσίδας. Η παρούσα δομή δίνει στο κολλαγόνο υψηλή αντοχή και ελαστικότητα.

Τριτογενής δομή της πρωτεΐνης

Οι περισσότερες πρωτεΐνες στη φυσική κατάσταση έχουν μια πολύ συμπαγή δομή, η οποία καθορίζεται από το σχήμα, το μέγεθος και την πολικότητα των ριζών αμινοξέων, καθώς και από την αλληλουχία αμινοξέων.

Οι υδροφωβικές και ιογενείς αλληλεπιδράσεις, οι δεσμοί υδρογόνου κ.λπ., έχουν σημαντική επίδραση στον σχηματισμό της φυσικής διαμόρφωσης της πρωτεΐνης ή της τριτοταγούς δομής της. Υπό τη δράση αυτών των δυνάμεων, επιτυγχάνεται μία θερμοδυναμικά πρόσφορη διαμόρφωση του πρωτεϊνικού μορίου και η σταθεροποίησή του.

Τεταρτογενής δομή

Αυτό το είδος μοριακής δομής προκύπτει ως αποτέλεσμα της συσχέτισης αρκετών υπομονάδων σε ένα μεμονωμένο πολύπλοκο μόριο. Η δομή κάθε υπομονάδας περιλαμβάνει τις πρωτογενείς, δευτερογενείς και τριτογενείς δομές.