Μετουσίωση της πρωτεΐνης

Διάπλαση (δομή) της πεπτιδικής αλυσίδας διατάσσεται και είναι μοναδική για κάθε πρωτεΐνη. Σε ειδικές συνθήκες υπάρχει ένα χάσμα μεγάλος αριθμός των δεσμών που σταθεροποιούν τη χωρική δομή της ένωσης μορίου. Ως αποτέλεσμα, το χάσμα εντελώς το ολόκληρο μόριο (ή ένα σημαντικό τμήμα αυτού) λαμβάνει τη μορφή τυχαίου σπειράματος. Αυτή η διαδικασία ονομάζεται «μετουσίωση». Αυτή η αλλαγή μπορεί να προκαλέσει θερμότητα 60-80 βαθμούς. Έτσι, κάθε μόριο, το προκύπτον διάκενο μπορεί να διαφέρει σε διαμόρφωση από την άλλη.

Η μετουσίωση των πρωτεϊνών λαμβάνει χώρα υπό την επίδραση τυχόν παραγόντων ικανών να καταστρέφει μη-ομοιοπολικούς δεσμούς. Αυτή η διαδικασία μπορεί να συμβεί κάτω από αλκαλικές ή όξινες συνθήκες, επί της επιφανείας του τμήματος φάσης, υπό τη δράση κάποιων οργανικών ενώσεων (φαινόλες, αλκοόλες και άλλα). μετουσίωση της πρωτεΐνης μπορεί να συμβεί υπό την επίδραση του χλωριούχου γουανιδινίου ή ουρίας. Η εν λόγω παράγοντες σχηματίζουν ασθενείς δεσμούς (υδρόφοβο, ιοντικό, υδρογόνο) με καρβονυλ ή αμινομάδες του πεπτιδικού σκελετού με έναν αριθμό ομάδων των υπολειμμάτων αμινοξέων, υποκαθιστώντας με τη δική τους διαθέσιμη πρωτεΐνη δεσμούς υδρογόνου εντός των μορίων. Ως αποτέλεσμα, μια αλλαγή συμβαίνει στο δευτεροταγή και τριτοταγή δομή.

Αντοχή σε παράγοντες αποδιάταξης εξαρτάται κυρίως από την παρουσία στο μόριο των πρωτεϊνικών ενώσεων δισουλφιδικών δεσμών. αναστολέα τρυψίνης έχει τρεις δεσμούς S - S. Σύμφωνα με την προϋπόθεση της ανάκτησης της πρωτεΐνης μετουσίωση λαμβάνει χώρα χωρίς άλλες επιρροές. Εάν, ακολούθως, τέθηκε τη σύνδεση σε συνθήκες όπου η οξείδωση εκτελείται SH-ομάδες κυστεΐνης και σχηματισμός δισουλφιδικών δεσμών, η αρχική διαμόρφωση αποκαθίσταται. Η παρουσία ακόμη και ένα μόνο δισουλφιδικό δεσμό αυξάνει σημαντικά τη σταθερότητα της χωρικής δομής.

μετουσίωση πρωτεΐνης, τυπικά συνοδεύεται από μια μείωση της διαλυτότητας. Μαζί με αυτό καθιζάνει συχνά μορφές. Εμφανίζεται στην μορφή «πηγμένο πρωτεΐνης.» Σε υψηλές συγκεντρώσεις των ενώσεων στο διάλυμα, «πήξη» υποβάλλεται όλου του διαλύματος, όπως, για παράδειγμα, αυτό συμβαίνει όταν βράζει αυγά. Όταν μετουσίωση της πρωτεΐνης χάνει τη βιολογική του δράση. Η αρχή αυτή βασίζεται η χρήση των καρβολικό οξύ (υδατικό διάλυμα φαινόλης) ως αντισηπτικό ουσία.

Η αστάθεια της χωρικής δομής, η υψηλή πιθανότητα αστοχίας υπό την επίδραση διαφόρων παραγόντων είναι σημαντικά δύσκολο να απομονωθεί και την έρευνα πρωτεϊνών. Επίσης, δημιούργησε κάποια προβλήματα κατά τη χρήση των ενώσεων στην ιατρική και τη βιομηχανία.

Εάν η πρωτεΐνη μετουσίωση διεξήχθη με έκθεση σε υψηλές θερμοκρασίες, βραδεία ψύξη λαμβάνει χώρα σε ορισμένες καταστάσεις το renativatsii διαδικασία - ανάκτηση της φυσικής (αρχική) χωροδιάταξη. Το γεγονός αυτό αποδεικνύει ότι η τοποθέτηση της πεπτιδικής αλυσίδας είναι σύμφωνα με τη πρωτοταγή δομή.

Ο σχηματισμός της φυσικής διαμόρφωσης (θέση προέλευσης) είναι μια αυθόρμητη διαδικασία. Με άλλα λόγια, αυτή η διάταξη αντιστοιχεί στην ελάχιστη ποσότητα της ελεύθερης ενέργειας που περιέχεται σε ένα μόριο. Κάποιος μπορεί ως εκ τούτου να εξαχθεί το συμπέρασμα ότι η χωρική δομή της ένωσης κωδικοποιείται στην αλληλουχία αμινοξέος στις πεπτιδικές αλυσίδες. Αυτό με τη σειρά του σημαίνει ότι όλα τα πολυπεπτίδια που σχετίζονται με εναλλαγή των αμινοξέων (για παράδειγμα, το πεπτίδιο mioglobinovye αλυσίδες), θα λάβει ένα πανομοιότυπο διαμόρφωση.

Οι πρωτεΐνες μπορούν να είναι σημαντικές διαφορές στην πρωτοταγή δομή, ακόμη και αν λίγη ή απολύτως όμοια σε διαμόρφωση.